Картоп карбоксипептидазасының тежегіші - Potato carboxypeptidase inhibitor
Картоп карбоксипептидазасының тежегіші (PCI) табиғи түрде кездеседі протеаза ингибиторы пептид картоп бірнеше комплекстер құра алады металло-карбоксипептидазалар, тежеу оларды мықты бәсекеге қабілетті а Ки наномолярлық диапазонда.а
PCI 39 амин қышқылынан тұрады (МВт 4295 Да ) үшеуімен тұрақталған 27 қалдықты глобулярлық ядро қалыптастыру дисульфидті көпірлер және а C-терминалы қалдықтары бар құйрық 35–39. PCI құрамында шағын цистеин а деп аталатын бай модуль Түйін тірегі, бұл бірнеше түрлі ақуыз отбасыларымен, соның ішінде EGF отбасы.а
Дәрілік қасиеттері
EGF құрылымымен ұқсастығына байланысты PCI тежейді ісік жасушасы өсу.а Қимыл механизмі бұл рецепторлардың димеризациясы мен рецепторларының тежелуі транс-автофосфорлану эпидермистің өсу факторымен индукцияланған (EGF). PCI түзілуін және активтенуін блоктайды ErbB1 /ErbB-2 (EGFR және HER2) гетеродимерлер көрнекті рөлі бар карцинома даму.а
PCI де тежейді трансформаторлы өсу факторы альфа (TGF-альфа) .Ұйқы безі ферменттеріне қосымша карбоксипептидаза А және B, PCI сонымен қатар айналымдағы карбоксипептидазаның N белсенділігіне әсер етпестен карбоксипептидазды R тежейді, сондықтан тромболитикалық терапия (қан ұюы лизис).а
Әдебиеттер тізімі
- ^ Хасс Дж.М., Райан Калифорния (1981). «Картоптан карбоксипептидаза тежегіші». Ферменттер әдісі. Фермологиядағы әдістер. 80 (Протеолитикалық ферменттер, С бөлімі): 778–91. дои:10.1016 / S0076-6879 (81) 80060-2. ISBN 978-0-12-181980-4.
- ^ а McDonald NQ, Hendrickson WA (мамыр 1993). «Цистин түйіні мотиві бар өсу факторларының құрылымдық суперфамилиясы». Ұяшық. 73 (3): 421–4. дои:10.1016 / 0092-8674 (93) 90127-C. PMID 8490958.
- ^ а Sun PD, Davies DR (1995). «Цистин-түйіннің өсу факторы-суперфамила» (PDF). Annu Rev Biofhys Biomol құрылымы. 24: 269–91. дои:10.1146 / annurev.bb.24.060195.001413. PMID 7663117.
- ^ а Лин С.Л., Нуссинов Р (қазан 1995). «Дисульфидпен нығайтылған құрылымдық тіреуіш, әртүрлі функциялары бар кішігірім ақуыздармен бөлісілген». Нат. Құрылым. Биол. 2 (10): 835–7. дои:10.1038 / nsb1095-835. PMID 7552703.
- ^ а Бланко-Апарисио С, Молина М.А., Фернандес-Салас Е және т.б. (Мамыр 1998). «Картоп карбоксипептидазының ингибиторы, Т-түйінді ақуыз - ісік жасушаларының өсуін тежейтін эпидермистің өсу факторы антагонисті». Дж.Биол. Хим. 273 (20): 12370–7. дои:10.1074 / jbc.273.20.12370. PMID 9575190.
- ^ а Sitjà-Arnau M, Molina MA, Blanco-Aparicio C және т.б. (Тамыз 2005). «Картоп карбоксипептидазасы тежегішінің (ПКИ) EGF блокаторы ретінде әсер ету механизмі». Қатерлі ісік Летт. 226 (2): 169–84. дои:10.1016 / j.canlet.2005.01.025. PMID 16039955.
- ^ а Нагашима М, Вернер М, Ван М және т.б. (Мамыр 2000). «Белсенді тромбинмен белсендірілетін фибринолиз тежегішінің тежегіші қоянның мойын венасы тромболизінің моделінде тіндік типтегі плазминоген активаторымен туындаған тромболизді күшейтеді». Тромб. Res. 98 (4): 333–42. дои:10.1016 / S0049-3848 (00) 00184-5. PMID 10822080.
- ^ а Redlitz A, Tan AK, Eaton DL, Plow EF (қараша 1995). «Плазминогендік жүйенің реттеушісі ретіндегі плазмалық карбоксипептидазалар». J. Clin. Инвестиция. 96 (5): 2534–8. дои:10.1172 / JCI118315. PMC 185916. PMID 7593646.
Әрі қарай оқу
- Райан Калифорния, Хас GM, Кун RW (10 қыркүйек 1974). «Карбоксипептидаза тежегішінің картоптан тазартылуы және қасиеттері». Дж.Биол. Хим. 249 (17): 5495–9. PMID 4415398.
- Chang JY, Canals F, Schindler P, Querol E, Avilés FX (2 қыркүйек 1994). «Картоп карбоксипептидаза ингибиторының дисульфидті бүктелетін жолы». Дж.Биол. Хим. 269 (35): 22087–94. PMID 8071332.
- Смит Дж.А., Фрэнсис Ш., Корбин Дж.Д. (қараша 1993). «Автофосфорлану: ақуыз киназаларының айқын ерекшелігі». Мол. Ұяшық. Биохимия. 127–128: 51–70. дои:10.1007 / BF01076757. PMID 7935362.
Сондай-ақ қараңыз
Орындық (айыру)
Ақуыз киназасы
Химиотерапия
Тромболиз
Қатерлі ісік ауруын зерттеу